脱落酸受体PYL3/RCAR13的复杂结构揭示了一个特别的调控机制
生物通,2012-05-17
来自中国农业大学，南开大学等处的研究人员发表了题为“Complex Structures of the Abscisic Acid Receptor PYL3/RCAR13 Reveal a Unique Regulatory Mechanism”的文章，提出了关于脱落酸ABA受体不同于以往研究的分子机制，指出PYLs家族能分出三个不同的种类，其中一种（PYL3为代表）具有不同的调控机制。相关成果公布在Structure杂志上。
文章的通讯作者是中国农业大学陈忠周教授，陈忠周教授曾利用X-射线方法，解析了jmjd2a结构，这是世界上第一个具有活性中心的组蛋白去甲基化酶(Histone demethylase)家族的结构。
脱落酸（Abscisic Acid），简称ABA，是植物体内最重要的植物激素分子之一，它具有控制、气孔关闭、影响种子发芽等重要的生理功能，对于保护植物对抗逆境具有至关重要的作用。ABA受体的研究近年来获得了广泛关注。
2009年4月,Science杂志同期发表了两个研究组的独立成果，发现了同一家族蛋白PYR/PYL/RCAR（PYLs）是ABA的潜在受体。半年之后，包括清华大学颜宁教授领导的科研小组在内的来自中国、美国、日本、欧洲的五个研究组几乎同时报道了有关ABA受体的结构生物学研究，证实了PYL家族蛋白是ABA的直接受体，并揭示了ABA调控PYL蛋白抑制下游PP2C的分子机制。这一系列对于ABA受体发现并鉴定的工作入选2009年Science评选的该年度“科学十大进展”。
那么对于其它PYLs，这一ABA信号通路机制是否也适用呢？
研究人员认为根据配体结合PYLs的不同构象，PYLs家族能分出三个不同的种类，其中这种反式二聚体形式，以PYL3为代表，揭示了一种不同的调控机制。
ABA研究近年来确实已成为研究焦点，不少国内科学家在这一领域也获得了重要成果，比如清华大学的颜宁教授，她的研究组今年还在JBC上发文，报道了拟南芥ABA信号通路中的一种关键调控因子：SnRK2.6的激酶位点结晶结构，并从中发现了一种ABA信号转导新机制，这将加深我们对于ABA下游信号通路的理解。 （生物通：张迪）
