植物感光的眼睛 － 光敏蛋白在受光后的变化

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瑞典哥德堡
2014年4月30日

大多数植物试图朝向太阳。哥德堡大学的科学家与芬兰的同事们一道发现了植物细胞中的光敏蛋白在发现光后是如何改变的。该成果已发表在最近一期的《自然》杂志。

参与感光的蛋白质属于“光敏素”家族，他们存在于所有植物的叶子里。这些蛋白质探测到光的存在并通知细胞是白天还是晚上或者植物是处于阴影之下还是阳光之下。

“你可以把光敏蛋白看作植物的‘眼睛’。我们的研究说明了这些眼睛在分子水平上是如何工作的，“哥德堡大学了化学与分子生物学系的Sebastian Westenhoff介绍道。

光照条件下的分子改变

大多数植物尽量避免遮荫而向光生长，这可以使他们通过光合作用消耗更多的二氧化碳。被称作“光敏素”的蛋白质控制着这一过程。植物的光敏素接收光辐射而改变，并将信号传递给细胞。

像多数其他蛋白一样，光敏素具有三维分子结构。光敏素吸收光和然后蛋白质结构就改变了。

科学家们已经研究了细菌光敏素的结构变化，主要是可以从细菌中获得足够多的实验材料。

“我们已经知道某种形式的结构变化发生后，光信号就传导到细胞了。但是，我们所不知道的是结构变化是如何发生的。这正是我们的发现。几乎整个分子被重建了，“ Sebastian Westenhoff说。

更高效的作物

这一发现增加了我们对光敏素是如何工作的理解。这可能反过来帮助我们制定新的战略来研发更高效的作物，使他们在弱光下成长。

“蛋白质是生命的工厂和机器，当它们执行特定的任务时，其结构就会改变。目前，这些改变通常无法确定。但我相信，我们可以使用类似的实验确定光敏色素和其他蛋白质的许多重要的结构变化，“Sebastian Westenhoff说。

新的测量方法

Sebastian Westenhoff开发了一种新的测量方法，使这项研究成为可能。此方法是使用激光激发结构改变，然后使用X射成像技术确定结构变化。

该项目源于两年前Jyväslkyla大学的科学家Janne Ihalainen发明的方法。

“他问我们是否可以将我的方法应用于他们正在研究的光敏色素上。”

Signal amplification and transduction in phytochrome photosensors

Heikki Takala,  Alexander Björling,  Oskar Berntsson,  Heli Lehtivuori,  Stephan Niebling,  Maria Hoernke,  Irina Kosheleva,  Robert Henning,  Andreas Menzel,  Janne A. Ihalainen  & Sebastian Westenhoff

Sensory proteins must relay structural signals from the sensory site over large distances to regulatory output domains. Phytochromes are a major family of red-light-sensing kinases that control diverse cellular functions in plants, bacteria and fungi. Bacterial phytochromes consist of a photosensory core and a carboxy-terminal regulatory domain. Structures of photosensory cores are reported in the resting state and conformational responses to light activation have been proposed in the vicinity of the chromophore. However, the structure of the signalling state and the mechanism of downstream signal relay through the photosensory core remain elusive. Here we report crystal and solution structures of the resting and activated states of the photosensory core of the bacteriophytochrome from Deinococcus radiodurans. The structures show an open and closed form of the dimeric protein for the activated and resting states, respectively. This nanometre-scale rearrangement is controlled by refolding of an evolutionarily conserved ‘tongue’, which is in contact with the chromophore. The findings reveal an unusual mechanism in which atomic-scale conformational changes around the chromophore are first amplified into an ångstrom-scale distance change in the tongue, and further grow into a nanometre-scale conformational signal. The structural mechanism is a blueprint for understanding how phytochromes connect to the cellular signalling network.

论文链接：Signal amplification and transduction in phytochrome photosensors

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