脱落酸信号转导新机制
生物通, 2012年3月1号
2007年不满30岁的普林斯顿大学博士颜宁，受聘清华大学医学院教授，成为清华最年轻的教授、博士生导师。在回国的几年间，颜宁教授研究组主要聚焦于膜蛋白，胆固醇代谢调控通路相关因子的结构生物学研究，发表了多篇重要的论文。近期颜宁教授研究组发表了题为“Molecular mechanism for the inhibition of a critical component in the Arabidopsis thaliana abscisic acid signal transduction pathways, SnRK2.6, by the protein phosphatase ABI1”的文章，报道了拟南芥ABA信号通路中的一种关键调控因子——SnRK2.6的激酶位点结晶结构，并从中发现了一种ABA信号转导新机制，这将加深我们对于ABA下游信号通路的理解。相关成果公布在《生物化学期刊》（The Journal of Biological Chemistry）上。
脱落酸（Abscisic Acid），简称ABA，是植物体内最重要的植物激素分子之一，它具有控制、气孔关闭、影响种子发芽等重要的生理功能，对于保护植物对抗逆境具有至关重要的作用。ABA受体的研究近年来获得了广泛关注。
2009年4月，Science杂志同期发表了两个研究组的独立成果，他们发现了同一家族蛋白PYR/PYL/RCAR（PYLs）是ABA的潜在受体。半年之后，包括清华大学颜宁教授领导的科研小组在内的来自中国、美国、日本、欧洲的五个研究组几乎同时报道了有关ABA受体的结构生物学研究，证实了PYL家族蛋白是ABA的直接受体，并揭示了ABA调控PYL蛋白抑制下游PP2C的分子机制。这一系列对于ABA受体发现并鉴定的工作入选2009年Science评选的该年度“科学十大进展”。
在这些研究的基础上，研究组成员又深入分析了ABA信号通路的下游调控元件，蔗糖非酵解型蛋白激酶（sucrose non-fermenting1-related protein kinase,SnRK）是广泛存在于植物中的一类Ser/Thr类蛋白激酶，也是ABA信号转导通路的中一种关键正调控因子。这种激酶能通过多种途径激活，比如ABA，渗透胁迫，或者磷酸化胁迫相关转录因子，以及离子通道，这些将保护植物免于脱水，或者高盐化。
研究证明无胁迫情况下，SnRK2(SnRK2.6/2.3/2.2)能通过组件A PP2Cs调控，但是其中的机理目前还并不清楚。在这篇文章中，研究人员报道了SnRK2.6的酶活性位点晶体结构（2.6 angstrom），通过结构导向的生化分析，研究人员发现在SnRK2.6和ABI1之间存在两个不同的连接处。这两个连接处将SnRK2.6和ABI1锁在一个方向上，从而SnRK2.6的活性环对着ABI1脱磷酸催化位点。
这些研究数据说明了SnRK2.6的新作用机制，这对于解析ABA下游信号通路具有重要意义。
除此之外，颜宁研究组在2012年还最新发表了一篇Science文章，报道了转录激活因子样效应蛋白（TALE）特异识别DNA的分子机理，这提供了TALE蛋白的改造基础，极大地拓宽了TALE蛋白在生物技术应用上的前景。（来源：生物通 张迪）
