谢旗研究组发现ABA共受体新的泛素化调控模式

脱落酸(ABA)信号是植物响应干旱等逆境胁迫最重要的信号转导途经。在逆境胁迫下，受体PYR1/PYLs结合浓度升高的ABA，进而与激酶SnRK2s竞争性结合共受体PP2C蛋白如ABI1，从而被释放的SnRK2s激活下游响应途经。因此，受体PYR1/PYLs和共受体ABI1的转换和调控是ABA信号转导过程中的重要调控节点。中国科学院遗传与发育生物学研究所谢旗研究组在泛素化修饰调控ABA信号接受的研究中取得了一系列重要成果，对不同类型的泛素化形式修饰和调控ABA受体的机理进行了阐述(Yu et al., 2016, 2017, 2020)。虽然E3泛素连接酶在ABA信号途径的研究取得很多重要进展，然而该途径中E2泛素耦合酶如何特异地发挥功能几乎是一个空白。

在泛素化修饰过程中，E2接收E1传递来的泛素，在E3的帮助下将泛素共价修饰到底物上，起着重要的呈递作用。此外，有些E2可以对靶标蛋白进行识别。谢旗研究组鉴定到拟南芥一个特异调控耐旱性和ABA信号响应的E2泛素耦合酶UBC27。为了揭示UBC27的作用机理，采用IP/MS方法寻找到UBC27的相互作用蛋白，发现UBC27和RING型E3泛素连接酶AIRP3形成特定的E2-E3复合物并激活AIRP3的泛素连接酶活性。同时，UBC27和AIRP3都可以直接与ABA共受体ABI1相互作用，并且AIRP3的功能依赖于UBC27并协同调控ABI1稳定性。进一步研究发现，ABA信号可以激活UBC27的表达，同时抑制UBC27自身的泛素化后发生降解，并且ABA处理可以增强UBC27和ABI1的相互作用。以上结果揭示了一个新的泛素耦合酶UBC27如何与E3泛素连接酶AIRP3协作精细地识别底物ABI1来调控ABA信号和植物干旱胁迫响应的机理，在植物中进一步证实了泛素耦合酶在底物识别中的重要性和复杂性。

上述研究结果于2020年10月19日在线发表于PNAS杂志(DOI:10.1073/pnas.2007366117)。文章题目为“The UBC27-AIRP3 ubiquitination complex modulates ABA signaling by promoting the degradation of ABI1 in Arabidopsis”。谢旗研究组已毕业博士生潘文波为本文的第一作者，谢旗研究员和吴耀荣副研究员为共同通讯作者。中国农业大学的李继刚教授为该工作提供了宝贵的ABI1抗体。该研究获得了国家重点研发计划项目和国家自然科学基金委项目的资助。