光合固碳关键酶组装精细调控机理获阐释

对核酮糖—1,5—二磷酸羧化酶/加氧酶（以下简称RuBisCO）组装的研究一直是生命科学领域的研究热点之一。

5月25日，《自然—植物》在线发表了中国科学技术大学团队的最新研究成果，研究人员阐明了蓝藻分子伴侣Raf1协助RuBisCO组装的分子机理，发现RuBisCO成熟过程的多层次精细动态调控网络，为人工改造RuBisCO以提高光合作用效率奠定了基础。

中国科学技术大学微尺度物质科学国家研究中心和生命科学与医学部教授周丛照和陈宇星、副教授江永亮为该论文的共同通讯作者，博士生夏凌云、副教授江永亮和博士生孔文文为该论文共同第一作者。

Raf1的晶体结构（a，b）以及Raf1-RbcL复合物的晶体结构（c）

RuBisCO是将CO2同化到生物圈的关键酶，它广泛存在于植物叶绿体基质和蓝藻中。

作为地球上丰度最高的酶，RuBisCO总质量约为7亿吨，每年将地球上超过1000亿吨CO2固定为有机物，是无机碳进入生物圈的主要途径。CO2的同化既可降低温室效应，缓解全球变暖，还可充分利用无机碳源。

然而，RuBisCO是一种极其低效的催化剂，同时RuBisCO可以进行加氧反应进入光呼吸途径，从而抑制了RuBisCO的羧化酶活性。

“一个RuBisCO全酶每秒钟只能催化3~10个CO2分子的转化。”论文指出。

提高RuBisCO活力，是科学家认为的提高光合效率的重要途径之一。将蓝藻的CO2浓缩机制（CCM）系统引入植物，被认为是一种潜在的提高植物光合作用效率和产量的方法。但迄今为止，对于RuBisCO组装和成熟的精细过程仍然不清楚，极大限制了RuBisCO的工程改造和活性优化。

江永亮介绍，蓝藻通过CCM在羧酶体内高度浓缩CO2，从而有效提高RuBisCO的催化效率。蓝藻和植物中的I型RuBisCO由8个大亚基RbcL和8个小亚基RbcS组装形成全酶RbcL8S8。RuBisCO全酶的组装和成熟需要多个分子伴侣的帮助，包括GroEL/ES、RbcX、Raf1以及在植物中特有的BSD2和Raf2。

在这项研究中，研究人员解析了蓝藻分子伴侣Raf1以及Raf1和RuBisCO大亚基RbcL复合体的晶体结构。

单独的Raf1以交错的二体形式存在；当结合RbcL时，Raf1的两个结构域Raf1α和Raf1β发生75°的相对旋转，从而形成类似镊子的结构夹住一个RbcL二体，同时Raf1α结构域的外侧介导RbcL二体之间相互作用，进一步介导RbcL八聚体核心的形成。

Raf1α在RbcL上的结合位点与小亚基RbcS高度重叠，RbcS通过替换Raf1α而形成全酶。

进一步研究发现，RbcL、RbcS和Raf1可以形成三元复合物；为了进一步研究它们之间的相互作用模式，研究人员通过冷冻电镜单颗粒分析的方法解析了RuBisCO和Raf1复合物的一系列不同中间状态的三维结构，直观展示了RbcS替换Raf1形成全酶过程中的多步动态构象。

RbcL-RbcS-Raf1组装中间态的一系列电镜结构

同时，研究人员通过生化手段发现Raf1能够拮抗支架蛋白CcmM介导的RuBisCO堆积及相变过程，进而参与调控RuBisCO的堆积和羧酶体内核的形成。

基于上述结论，研究人员提出了Raf1调控蓝藻RuBisCO组装、成熟以及堆积形成羧酶体内核的分子机制。

该研究为深入理解RuBisCO的组装和功能以及为RuBisCO的应用和改造奠定了分子基础。（来源：中国科学报 秦志伟）

Raf1调控RuBisCO组装和成熟的模式图

相关论文信息：https://doi.org/10.1038/s41477-020-0665-8

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