柴继杰研究组在《自然通讯》发表论文报导植物花粉管吸引的分子机制

2017年11月6日，清华大学生命学院，结构生物学高精尖创新中心柴继杰教授研究组在《自然通讯》 (Nature Communications) 杂志发表研究论文，题目为“Structural basis for receptor recognition of pollen tube attraction peptides” (花粉管吸引小肽与受体识别的结构基础)。该论文通过严格的体外生化实验，表明在拟南芥物种中，亮氨酸丰富重复基序型受体激酶 (LRR-RK) PRK6可以直接与花粉管吸引小肽LURE产生高亲和力的特异性相互作用。并通过解析AtLURE1.2-AtPRK6LRR复合物的结构，从原子水平阐明了PRK6受体激酶C末端识别LURE吸引肽的结构基础。该研究为PRK6作为LURE小肽的直接受体提供了证据，为更好地理解花粉管吸引的分子机制提供了线索。

在高等开花植物的繁殖中，受精过程是最为关键的一个环节，受到了复杂且精细的调控。不具有移动能力的精细胞依赖于花粉管的运送，最终在雌配子体实现成功受精。其中，日本名古屋大学Tetsuya Higashiyama教授研究组2009年在《自然》发文揭示了由助细胞分泌产生的 LURE小肽在花粉管的珠孔吸引中起到了关键作用。在2016年，两个研究组分别在《自然》杂志报导了识别LURE的不同受体。

柴继杰教授研究组长期开展植物受体激酶的结构生物学研究，致力于解决重要植物受体激酶的识别和激活机制，在植物激素、根发育、气孔发育、免疫及自交不亲和领域做出了重要贡献。在此次发表的《自然通讯》论文里，柴继杰教授研究组解决了LURE小肽的“粘性”问题，用多种生化验证方法证明了LURE小肽在体外能特异性地与PRK6蛋白胞外域产生互作。并依靠晶体衍射的方法获得了该复合物1.85Å的三维结构，发现PRK6蛋白LRR结构域的C末端环状结构是识别LURE小肽的重要区域，包含三个重要互作界面和多个介导互作的关键位点。通过与名古屋大学的Higashiyama教授研究组合作，这些关键位点的半体内功能验证实验与结构预测相符合。

清华大学生命学院结构生物学高精尖中心柴继杰教授和韩志富副研究员，以及日本名古屋大学Tetsuya Higashiyama教授为本文的共同通讯作者；清华大学生命科学学院已毕业博士生张晓骁、刘维佳和名古屋大学Takuya T. Nagae作为本文的共同第一作者。本课题得到了国家自然科学基金重点项目、国际合作与交流项目基金，以及清华大学结构生物学高精尖创新中心、清华-北大生命科学联合中心等资助，并得到国家蛋白质科学研究（北京）设施清华基地和上海同步辐射光源的大力支持。

论文连接：

http://www.nature.com/articles/s41467-017-01323-8

图为AtLURE1.2-AtPRK6LRR复合物的整体结构（上）和识别分子机制（下）