研究表明蛋白质的“舞步”影响其生物学功能

近日，在旧金山举办的美国化学学会全国会议上，布法罗大学的物理学家Andrea G. Markelz报告称利用她团队研发的一个新的显微技术——各向异性的太赫兹显微镜，可以追踪蛋白质复杂振动的整体方向变化。该方法可以使研究人员确定当抑制剂与酶结合时它是如何反应的，例如当酶产生突变时。

全局振动可以被认为是由蛋白质执行的复杂的舞步。此前有研究人员推测生物相关的振动变化会伴随着蛋白质振动能量状态的明显变化。Markelz的团队进行了几个分析，发现这些假设不成立。首先，他们利用太赫兹显微术研究鸡蛋清溶菌酶（一种天然抗生素）的振动。他们比较了酶的自由形式与酶结合了3-N-乙酰基-D-葡萄糖胺（一种抑制酶作用的化合物）的形式，发现这两种形式的舞步差别很大。然而非弹性中子散射测量显示能量几乎没有差别。此外，他们还比较了正常的溶菌酶和其双缺失突变体，突变位点远离酶的催化位点，且不会对酶的作用产生影响，但突变体的催化效率比野生型快1.5倍，实验结果表明这两种形式的振动能量分布是相同的。但是，振动方向显著不同，这表明突变体独特的运动使它具有催化优势。

图1.酶结合上抑制剂后振动方向变化（a→b）

（发布：）