PNAS:北京大学邓兴旺研究组发表植物光信号转导调控研究成果
2017年3月14日，国际著名学术期刊《美国国家科学院院刊》杂志在线发表了北京大学生命科学学院邓兴旺教授研究组题为“Noncanonical role of Arabidopsis COP1/SPA complex in repressing BIN2-mediated PIF3 phosphorylation and degradation in darkness”的研究成果。直博生凌俊杰和博士后李健为论文共同第一作者，邓兴旺教授和朱丹萌副研究员为共同通讯作者。
COP1 (CONSTITUTIVELY PHOTOMORPHOGENIC 1) 是植物光信号转导通路中的核心抑制因子。在模式植物拟南芥中，COP1与SPA (SUPPRESSOR of phyA-105) 蛋白形成十分紧密的复合体，作为E3泛素连接酶通过介导光信号的正调控因子泛素化降解来参与植物多个光控生长发育过程调控。这些重要的生物学过程包括植物幼苗的光形态建成、避荫反应及开花等。90年代初继邓兴旺实验室利用植物研究体系发现和研究COP1的重要作用与分子机制后，哺乳动物中COP1重要功能也逐渐受到广泛关注。它可通过介导不同关键蛋白泛素化降解参与到人类重大疾病发生与代谢等调控中。
最近研究团队发现，除作为E3泛素连接酶发挥功能外，COP1/SPA复合体在持续黑暗培养的植物幼苗中可通过非蛋白降解途径来抑制光形态建成。研究结果显示，COP1/SPA复合体可通过对植物激素油菜素内酯信号通路中重要负调控因子BIN2 (BRASSINOSTEROID-INSENSITIVE 2)的活性抑制，促进另一类光形态建成抑制因子中的PIF3 (PHYTOCHROME INTERACTING FACTOR 3)蛋白稳定性来发挥功能(图1)。BIN2 编码一个Glycogen synthase kinase 3类激酶，在黑暗条件下作用在COP1下游。研究发现BIN2是PIF3的一个激酶，黑暗条件下可直接介导其磷酸化与降解。这项研究在拟南芥中揭示了COP1抑制光形态建成的新作用层面，拓展了人们对于植物光形态建成精细调控的新认识。鉴于COP1在动植物体系中的功能重要性与保守性，该研究结果对于深入发掘动植物中COP1的新功能与作用机制提供重要启示。
图：COP1/SPA复合体通过非蛋白降解途径抑制植物幼苗光形态建成
原文链接：
Noncanonical role of ArABIdopsis COP1/SPA complex in repressing BIN2-mediated PIF3 phosphorylation and degradation in darkness
原文摘要：
The E3 ligase CONSTITUTIVELY PHOTOMORPHOGENIC 1 (COP1) has been known to mediate key signaling factors for degradation via the ubiquitin/26S proteasome pathway in both plants and animals. Here, we report a noncanonical function of Arabidopsis COP1, the central repressor of photomorphogenesis, in the form of a COP1/ SUPPRESSOR of phyA-105 (SPA) complex. We show that the COP1/SPA complex associates with and stabilizes PHYTOCHROME INTERACTING FACTOR 3 (PIF3) to repress photomorphogenesis in the dark. We identify the GSK3-like kinase BRASSINOSTEROID-INSENSITIVE 2 (BIN2) as a kinase of PIF3, which induces PIF3 degradation via 26S proteasome during skotomorphogenesis. Mutations on two typical BIN2 phosphorylation motifs of PIF3 lead to a strong stabilization of the protein in the dark. We further show that the COP1/SPA complex promotes PIF3 stability by repressing BIN2 activity. Intriguingly, without affecting BIN2 expression, the COP1/SPA complex modulates BIN2 activity through interfering with BIN2–PIF3 interaction, thereby inhibiting BIN2-mediated PIF3 phosphorylation and degradation. Taken together, our results suggest another paradigm for COP1/SPA complex action in the precise control of skotomorphogenesis.
作者：邓兴旺
